Пептидази

Пептидгідролази, що каталізують гідроліз пептидів до вільних амінокислот, можуть відщеплювати останні від пептиду, починаючи або з амінокислоти, що мають вільну NH₂-групу – амінопептидази, або з амінокислоти, що має вільну СООН-групу – карбоксипептидази.

§ амінопептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною аміногрупою.

§ карбоксипептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною карбоксильною групою.

Деякі аміно- і карбоксипептидази мають специфічність дії, тобто відщеплюють строго певні N- або С-кінцеві амінокислоти.

Схема, що пояснює дію аміно- і карбоксипептидази, а також деяких ендопептидаз, наведена на рис. 56.

3.3. Дипептидази.

Третій підпідклас пептидаз представлений дипептидгідролазами, або дипептидазами. Їх відомо близько десяти. Вони завершують гідроліз білка.

Дипептидази каталізують гідролітичне розщеплення дипептидів на вільні амінокислоти.

Недавно із складу пептидаз було виділено ще два підпідкласи:

§ дипептидилпептидгідролази, що відщеплюють від N-конца поліпептиду дипептид,

§ пептидилдипептидгідролази, що відщеплюють дипептид з С-кінця.

За допомогою протеолітичних ферментів змінюють якісні показники борошна. Борошно з високим вмістом клейковини з твердих сортів пшениці найкраще для випікання хліба, але з нього не можна виготовити печиво або бісквіти. Обробка такого борошна протеазами приводить до часткового розщеплення білка, тому розширюється можливість використання борошна для кондитерських виробів, поліпшується їх якість, скорочується процес замішування.

Протеолітичні ферменти використовуються у м’ясній промисловості. Вони частково розщеплюють білки і прискорюють дозрівання м’яса, роблять його більш м’яким і ніжним, поліпшують смак, підвищують соковитість. Тривалість дозрівання м’яса скорочується в декілька разів.

4.4. Амідази

Амідази – каталізують гідроліз амідів.

§ Уреаза – розщеплює сечовину на аміак та діоксид вуглецю;

§ Аспарагіназа – каталізує гідролітичне розщеплення аспарагіну на аспарагінову кислоту та аміак;

§ Глютаміназа – каталізує гідролітичне розщеплення глютаміну на глютамінову кислоту та аміак;

§ Аргіназа – каталізує гідролітичне розщеплення L-аргініну на орнітин та сечовину.

4. Ліази

Ліази, клас ферментів, що каталізують реакції, в результаті яких відбувається розрив зв'язку С-С, С-О, С-N або ін., що супроводжується утворенням подвійних зв'язків, а також зворотні реакції - приєднання за місцем подвійних зв'язків. Розрив зв'язків у цих реакціях не пов'язаний з гідролізом або з окислювально-відновними перетвореннями. У тих випадках, коли переважає реакція приєднання, ферменти називають синтазами (на відміну від синтетаз; див. Лігази).

Підкласи ліаз сформовані за типом розщеплюваного зв'язку, підпідкласи - за природою елімінуємої в результаті реакції молекули (СО₂, Н₂О або ін.).

Вуглець-вуглець ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-С. У цей підклас входить обширна група карбокси-ліаз, що каталізують реакцію декарбоксилювання з елімінуванням СО₂, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпіруват-карбоксикіназа. Для багатьох карбокси-ліаз кофактори, що беруть участь в електрофоретичному каталізі декарбоксилювання, - тіаміндифосфат і піридоксаль-5'-фосфат (див. відпов. Тіамін і Вітамін B6). Карбокси-ліази відіграють важливу роль в багатьох перетвореннях речовин, напр. в процесах гниття.

Альдегід-ліази, або альдолази, каталізують альдольну конденсацію і зворотну до неї реакцію. Ці ферменти відіграють важливу роль в обміні вуглеводів.

Ліази кетокислот (напр., ізоцитрат-ліаза) каталізують головним чином синтез ди- і трикарбонових кислот з двох і більше фрагментів. Багато з них відіграє важливу роль в циклі трикарбонових кислот і в гліоксилатному циклі.

Вуглець-кисень ліази каталізують реакції, що протікають з розщепленням зв'язку С-О. У цей підклас входить група гідро-ліаз, напр. фумарат-гідратаза і енолаза, які, відповідно, каталізують оборотні реакції гідратації фумарової к-ти з утворенням яблучної к-ти і фосфоенолпіровіноградної кислоти з утворенням 2-фосфо-D-гліцерину.

Ферменти цієї групи з кофактором піридоксаль-5'-фосфатом каталізують елімінування a- і b-замісників L-амінокислот і заміщення b-замісників. Так, L-сериндегідратаза каталізує перетворення L-серину (за участю Н₂О) на піровиноградну кислоту, NH₃ і Н₂О; піразолілаланін-синтаза - утворення з L-серину і піразолу похідного аланіну, у якого атом Н в b-положенні заміщений на залишок 1-піразолилу.

Ферменти цієї групи каталізують також розпад полісахаридів шляхом реакції елімінування, напр. альгінат-ліаза деполімеризує альгінові кислоти з елімінуванням залишків D^4,5-D-мануронової кислоти.

Вуглець-азот ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-N. Амміак-ліази, напр. аспартат-аммиак-ліаза, здійснюють дезамінування амінокислот, що веде до утворення ненасичених сполук. Амідін-ліази, навпаки, каталізують амінування, яке здійснює взаємодію ненасиченої кислоти з амінокислотою, напр. аргініну з фумаровою (фермент - аргініносукцинат-ліаза).

Вуглець-сірка ліази каталізують розщеплення зв'язку С-S. У більшості ферментів кофермент - піридоксаль-5'-фосфат. Ці ліази (напр., цистін-g-ліаза) відіграють важливу роль в метаболізмі сірковмісних амінокислот.

Фосфор-кисень ліази каталізують відщеплення пірофосфорної кислоти від нуклеозидтрифосфатів. Сюди входять нуклеотиділ-циклази - аденілатциклаза і гуанілатциклаза.

Існує ще декілька підкласів ліаз, які представлені невеликою кількістю ферментів. Сюди можна віднести вуглець-галоген ліази (напр., ДДТ-дихлоргідраза), феррохелатазу, що каталізує приєднання іонів Fe до молекули гему, і ін.

– піруватдекарбоксилаза каталізує розщеплення ПВК на оцтовий альдегід та вуглекислий газ.

– альдолаза каталізує розпад фруктозодифосфата на фосфодіоксіацетон та фосфогліцериновий альдегід та зворотну реакцію.

– енолаза каталізує перетворення 2-фосфогліцеринової кислоти у фосфоенолпіровиноградну:

Поиск по сайту: