|
|||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Ізомерази
Ізомерази, – клас ферментів, що каталізують внутрішньомолекулярні переміщення різних груп, у тому числі і реакції взаємного перетворення різних ізомерів. Підкласи ізомераз (їх п'ять) сформовані за типом реакцій, а підпідкласи за типом субстратів. Ізомерази, що каталізують взаємоперетворення стереоізомерів, називаються рацемазами або епімеразами залежно від числа центрів асиметрії в молекулі субстрата. Рацемази і епімерази каталізують відповідно рацемізацию і епімерізацию речовин. Субстрати рацемаз містять один хіральний центр, епімераз декілька. До ізомераз відносять також цис-транс-ізомерази, внутрішньомолекулярні оксидоредуктази, внутрішньомолекулярні трансферази, внутрішньомолекулярні ліази. Іноді ферменти, що каталізують перенесення будь-яких груп від однієї ділянки молекули до іншої, називаються мутазами. Рацемази – каталізують оборотне перетворення стереоізомерів, що мають один асиметричний атом вуглецю. До рацемаз відносять ферменти, що каталізують взаємоперетворення L- і D-аміно- і оксикислот та їх похідних (наприклад, взаємоперетворення L- і D-аланіну каталізує аланінрацемаза, L- і D-молочної кислоти - лактатрацемаза). Рацемази амінокислот (найбільш вивчені бактерійні рацемази аланіну, метіоніну, проліну, глутамінової кислоти, лізину, треоніну). У досліджених рацемаз a-амінокислот кофермент є піридоксальфосфат. В ході реакції a-амінокислоти з піридоксальфосфатом (формула I, тут і нижче Р - залишок фосфорної кислоти) утворюється основа Шиффа (II), яка переходить в хіноїдную форму (III): Рацемізация a-амінокислоти обумовлена зворотною реакцією нестереоспецифічного приєднання Н+ до атома С, пов'язаного з R. Рацемази амінокислот відіграють важливу роль у бактерій, що синтезують з L-ізомерів D-аланин і D-глутаміновую кислоту, необхідні для синтезу пептидогліканов. Епімерази – каталізують перетворення D, L-ізомерів, що мають більше одного центру асиметрії. Наприклад, альдозо-1-епімераза (мутаротаза) перетворює a-D-глюкозу на b-D-глюкозу. Епімерази широко поширені в природі. Серед інших ізомераз, що каталізують перетворення амінокислот, добре вивчена диамінопімелінатепімераза, що каталізує перетворення 2,6-L,L-диамінопімелінової кислоти на мезо-форму. У групі епімераз, що каталізують перетворення вуглеводів, найбільш вивчена альдоза-1-епімераза, що бере участь у взаємоперетворенні a- і b-моносахаридів, а також уридиндифосфатглюкоза-4-епімераза, що каталізує епімеризацію вуглеводу в положенні 4 з утворенням уридиндифосфатгалактози. Одна з важливих реакцій епімерізації - мутаротация глюкози, що каталізується мутаротазою тварин. Цис-транс-ізомерази каталізують ізомеризацію при подвійних зв'язках. Так, малеїнатізомераза каталізує перетворення малеїнової кислоти (HOOCHC=CHCOOH) на фумарову. Внутрішньомолекулярні оксидоредуктази каталізують окислення однієї частини молекули з одночасним відновленням іншої частини. Деякі з цих ізомераз використовують як кофермент відновлений нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат (НАДФН). Оскільки в результаті реакції не утворюються окислені продукти, ці ферменти не відносять до класу оксидоредуктаз. До ізомеразам цієї групи також відносять ферменти, що каталізують взаємоперетворення альдоз і кетоз. Так, тріозофосфат-ізомераза каталізує перетворення D-гліцеральдегід-3-фосфату в дигідроксиацетонфосфат; глюкозо-6-фосфатізомераза каталізує взаємоперетворення між глюкозо-6-фосфатом (IV) і фруктозо-6-фосфатом (V), яке, ймовірно, здійснюється через проміжний ендіол (VI): До цієї ж групи відносять ферменти, що каталізують кетоенольні перетворення (напр., оксалоацетат-таутомераза, що бере участь в реакції 1),, а також переміщення подвійного зв'язку (напр., стероїд-D-ізомераза, що каталізує реакцію 2) і зв'язку S-S в білках (білок дисульфід-ізомерази): Внутрішньомолекулярні трансферази каталізують переміщення груп з одного положення молекули в інше. Відносно добре вивчений фермент цієї групи фосфогліцерат-фосфомутаза, який каталізує перетворення D-гліцерин-2-фосфату в D-гліцерин-3-фосфат. Механізм реакції включає гідролітичне розщеплення фосфоефірного зв'язку в положенні 2 з утворенням фосфорильованого ферменту і фосфорилювання гліцерину в положення 3 ("пінг-понг"-механізм). Ряд ферментів цієї групи каталізує переміщення аміногруп. Багато з них як кофактор використовують коферментні форми вітаміну В12. Характерний фермент цієї підгрупи - лізин-2,3-аміномутаза, що каталізує перетворення L-лізину в L-3,6-диаміногексанову кислоту. До цієї ж групи відносяться ферменти, що каталізують переміщення ацильної та інших груп. Внутрішньомолекулярні ліази каталізують реакції, в яких група, що відокремлюється від однієї частини молекули, залишається в результаті перетворень ковалентно з’єднаною з іншою частиною цієї ж молекули. Напр., 3-карбокси-циc,цис-муконат-циклоізомераза каталізує перетворення 4-карбоксимуконолактону в 3-карбокси-цис,циc-муконову кислоту: Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.003 сек.) |