|
|||||||||||||||||||
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция |
Всі ізомерази відіграють важливу роль в обміні речовин
– тріозофосфат-ізомераза бере участь у процесі бродіння, каталізує перетворення 3-фосфогліцеринового альдегіду в фосфодіоксіацетон:
- глюкозофосфат-ізмераза каталізує взаємне перетворення глюкопіранозо-6-фосфату та фруктофуранозо-6-фосфату.
Лігази Лігази (синтетази), клас ферментів, що каталізують з’єднання двох молекул, що супроводжується розщепленням пірофосфатного зв’язку в молекулі нуклеозидтрифосфату (НТФ) - зазвичай АТФ, рідше гуанозин- або цитозинтрифосфату. Підкласи лігаз (їх п'ять) сформовані за типом зв'язків, які утворюються в результаті реакції, а підпідкласи - за типом субстратів. До лігаз, що каталізують реакції, в яких утворюються зв'язки С-О, відносять аміноацил-тРНК-синтетази, що каталізують ацилювання транспортних РНК відповідними амінокислотами (відіграють віжливу роль в біосинтезі білка). - аланіл-тРНК-синтетаза
Утворення зв'язку С-S каталізують ферменти, що беруть участь в синтезі ацильних похідних коферменту А (див. пантотенова кислота). Ці ферменти утворюють C–S-зв’язок між залишком карбонової кислоти та КоА. - ацетилкоензим А -синтетаза – каталізує приєднання залишків різних органічних кислот до коензиму А.
До ферментів, що беруть участь в утворенні зв'язку С-N, відносять амідсинтетази (каталізують утворення амідов з кислот і NH3 або амінів, напр. глутамінсинтетаза), пептидсинтетази (каталізують утворення пептидного зв'язку, напр. L-глутамілцистеїнсинтетаза), цикло-лігази (каталізують утворення гетероциклів, що містять в кільці атом N, наприклад фосфорибозиламіноімідазол–синтетаза) і деякі інші.
– пептидсинтетази – каталізують утворення пептидних зв’язків - глютамінсинтетаза – каталізує реакцію синтезу глютаміну з глютамінової кислоти та аміаку.
- аспарагінсинтетаза – каталізує реакцію синтезу аспарагіну з аспарагінової кислоти та аміаку.
Реакції, в результаті яких утворюється зв'язок С-С, каталізують карбоксилюючі ферменти (карбоксилази), що містять як кофактор біотин, наприклад піруваткарбоксилаза. Карбоксилази при участі АТФ каталізують приєднання діоксиду вуглецю до різних органічних кислот, тобто реакцію подовження вуглецевого ланцюгу. - піруваткарбоксилаза каталізує синтез щавелевооцтової кислоти з піровиноградної:
Ряд лігаз (наприклад, полідезоксирибонуклеотид-синтетаза) каталізує утворення фосфодіефірних зв'язків в нуклеїнових кислотах (так звані репаруючі ферменти). У зв'язаній реакції гідроліз пірофосфатного зв'язку може здійснюватися між a- і b- або b- і g-фосфатними групами: У реакції X і Y – субстрати, НДФ і НМФ - відповідно нуклеозиддифосфат і нуклеозидмонофосфат, Ф і ПФ – відповідно фосфорна і пірофосфорна кислоти. Для лігаз, у яких в зв'язаній реакції АТФ гідролізуєтся до аденозинмонофосфату (АМФ) і пірофосфату, запропонований механізм, згідно якого в якості інтермедіату утворюється ацил-АМФ; в цьому випадку АТФ реагує безпосередньо з субстратом X або Y. Деякі лігази (наприклад, L-глутамілцистеїнсинтетаза) функціонують за механізмом трьохстадійного перенесення, для якого характерне утворення ковалентного проміжного похідного ферменту: Е + АТФ: Е–Ф + АДФ; Е-Ф + X: Е–X + Ф; Е-X + У: X–У + Е де Е – фермент, АДФ – аденозиндифосфат. Реакції, що каналізують лігази, відіграють важливу роль в біосинтезі і функціонуванні всіх організмів.
Поиск по сайту: |
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.004 сек.) |