 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Концентрация водородных ионов
Этот фактор может оказать на активность ферментов многостороннее действие: изменять ионизацию активного центра, степень стабильности третичной структуры белка и т. д. Существует определенное значение рН, при котором скорость амилолиза оптимальна.
Оптимальное значение рН для действия амилаз зависит от температуры:
| Температура, 0С | |||||||
| Оптимум рН: для разжижения для осахаривания | - 4,5 | 4,7 4,6 | 4,8 4,8 | 5,0 4,9 | 5,3 5,1 | 5,6 5,6 | - 5,9 |
Аналогично ферментации можно учитывать инактивацию продукта P:
V = V(S,P) - K·P. (13)
Есть особенность ферментативных реакций, связанная с деградацией самого фермента. При выводе уравнения Михаэлиса - Ментен эту особенность не учитывали. Но фермент - вещество лабильное, и оно подвергается старению и разложению.
Деградацию можно учитывать по выражению:
d Vmax / dt = -k· Vmax, (14)
где k – константа скорости деградации фермента.
Возможны и другие варианты кинетики деградации фермента:
d Vmax / dt = -K· Vmax ·S; (15)
d Vmax / dt = K1· Vmax · (1/ (1 + S/K2)), (16)
где K1 и K2 - кинетические константы.
Процессы биокатализа и биотрансформации могут быть периодическими, непрерывными, с подпиткой субстратом и с подпиткой ферментом.
Вместо очищенных ферментов в них могут использоваться ферменты, имеющие примеси, и даже убитые или неразмножающиеся клетки, сохранившие ферментативную активность.
Уравнения кинетики позволяют проводить расчет и оптимизацию подобных процессов.
Следует обратить внимание на одну важную особенность биокаталитических процессов. Условия, оптимальные для биокатализа (основного процесса), могут быть неоптимальны в отношении старения фермента. Например, низкая температура хороша для предотвращения старения, но замедляет ход самого процесса биокатализа и биотрансформации.
То же и с величиной рН- значения оптимумов для процесса биокатализа и для предотвращения старения фермента могут различаться. [12]
В заключении этого раздела рассмотрим преимущества и недостатки биокаталитических процессов по сравнению с химическими.
Недостатки:
1. Для получения чистого продукта нужен и чистый фермент, а его выделение очень дорого.
2. в выходящем из реактора продукте сохраняется фермент, который продолжает действовать.
3. Дорогостоящий фермент используется только однократно.
4. Свободный фермент быстро инактивируется, т.е. разрушается.
5. в отличие от биомассы, которая самовоспроизводится в процессе непрерывной ферментации, фермент в непрерывном процессе нужно все время вводить, т.к. он вымывается с продуктом реакции.
Преимущества:
1. Каталитическая активность ферментов высокоспецифична и ограничивается одним типом реакции, так что не происходит побочных реакций.
2. Ферменты могут сразу атаковывать исходную молекулу и осуществлять превращение, для которого потребовалось бы несколько вспомогательных много ступенчатых химических синтезов.
3. Химические преобразования вещества упрощаются – одна или две ступени вместо много ступенчатого синтеза.
4. Ферментативные реакции могут протекать с большой скоростью в мягких условиях. [11]
Поиск по сайту: