 |
АвтоАвтоматизацияАрхитектураАстрономияАудитБиологияБухгалтерияВоенное делоГенетикаГеографияГеологияГосударствоДомДругоеЖурналистика и СМИИзобретательствоИностранные языкиИнформатикаИскусствоИсторияКомпьютерыКулинарияКультураЛексикологияЛитератураЛогикаМаркетингМатематикаМашиностроениеМедицинаМенеджментМеталлы и СваркаМеханикаМузыкаНаселениеОбразованиеОхрана безопасности жизниОхрана ТрудаПедагогикаПолитикаПравоПриборостроениеПрограммированиеПроизводствоПромышленностьПсихологияРадиоРегилияСвязьСоциологияСпортСтандартизацияСтроительствоТехнологииТорговляТуризмФизикаФизиологияФилософияФинансыХимияХозяйствоЦеннообразованиеЧерчениеЭкологияЭконометрикаЭкономикаЭлектроникаЮриспунденкция
Тема 13. 1 Строение аминокислот, их классификация
Аминокислоты и белки
1 Строение аминокислот, их классификация
2 Химические свойства аминокислот
3 Строение и свойства белков
Основные понятия по теме
Аминокислоты – соединения, в молекулах которых одновременно присутствуют амино- и карбоксильные группы. Простейшим представителем их является аминоуксусная кислота (глицин) NH3–CH2–COOH.
В соответствии с расстоянием между амино- и карбоксильной группами аминокислоты делятся на a-, b-, g-, d-, и e-аминокислоты:
В зависимости от числа амино- и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин и т. д.) моноаминодикарбоновые (аспарагиновая, глутаминовая), диаминомонокарбоновые (аргинин, лизин) и диаминодикарбоновые (цистин).
В зависимости от характера боковых цепей: ациклические (алифатические) и циклические (гомо- и гетероциклические).
a-аминокислоты являются структурными компонентами молекул белка (20 аминокислот). По биологической роли в организме различают:
– незаменимые (в организме не синтезируются) аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан;
– полузаменимые (синтезируются в недостаточном количестве):тирозин, аргинин, гистидин;
– заменимые (синтезируются в организме в достаточном количестве): глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.
Все a-аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрический атом углерода. Каждая a-аминокислота образует два оптических изомера:
|
|
Все природные a-аминокислоты принадлежат к L -ряду.
Аминокислоты принадлежат к амфотерным соединениям (амфолитам). И в растворах, и в кристаллическом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей:
В водных растворах в зависимости от рН среды существует равновесие между различными количествами биполярного иона, аниона и катиона:
Аминокислоты, являясь амфотерными соединениями, дают реакции с кислотами и щелочами с образованием соответствующих солей:
H2N–CH2–COOH + HCl → +[H3N–CH2–COOH]Cl;
солянокислый глицин (хлоргидрат глицина)
H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O;
натриевая соль глицина
При нагревании a-аминокислот можно получить амид, который образуется из двух молекул аминокислот (дипептид):
 |
Связь носит название пептидной или амидной связи.
a-аминокислоты вступают в специфические реакции:
– реакции декарбоксилирования:
R−CH(NH2)−COOH → R−CH2−NH2 + CO2;
– реакции дезаминирования:
а) окислительное дезаминирование:
из аминокислоты образуется кетокислота (из аланина – ПВК)
СН3–СН(NH2)–COOH 
CH3–CO–COOH + NH3;
аланин ПВК
б) восстановительное дезаминирование:
СН3–СН(NH2)–COOH + 2Н → CH3–CН2–COOH + NH3;
аланин пропионовая кислота
в) гидролитическое дезаминирование:
СН3–СН(NH2)COOH + НОН → CH3–CН(ОН)–COOH + NH3;
аланин молочная кислота (оксикислота)
г) внутримолекулярное дезаминирование:
СН3 – СН(NH2) – COOH → CH2 = CН – COOH + NH3.
аланин акриловая кислота (непредельная)
– реакции переаминирования:
Белки (пептиды) – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями.
Та часть молекулы, в которой сохранилась невключенная в пептидную связь аминогруппа, называется N- концом пептида, часть пептида, в которой осталась свободная карбоксильная группа, называется С-конец:
Название пептида формируется путем последовательного перечисления входящих в его состав аминокислот начиная с N-конца. При этом суффикс -ин заменяется на суффикс -ил для всех аминокислот, кроме С-концевой, например:
Фенилаланил глицил метионин – трипептид.
N-конец С-конец
Структуры организации белковой молекулы:
Для белковой молекулы характерно наличие первичной структуры, то есть последовательности аминокислот.
Вторичная структура белков отражает укладку полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: α-спираль и β-складчатый слой.
Третичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной.
У ряда белковых соединений несколько полипептидных цепей белка могут интегрироваться вместе, создавая более сложный комплекс определенного строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь такого комплекса называется субъединицей и сохраняет свойственную ей первичную, вторичную и третичную структуры. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами.
Вопросы для самоконтроля
1 Какие органические соединения относятся к аминокислотам?
2 На какие группы делятся аминокислоты?
3 Рассмотрите рациональную и систематическую номенклатуру аминокислот.
4 Рассмотрите строение аминокислот, поясните наличие у них амфотерных свойств.
5 Рассмотрите специфические свойства аминокислот.
6 Укажите основные способы получения аминокислот.
7 Дайте определение белкам.
8 Рассмотрите структуры организации белковой молекулы.
Поиск по сайту: