Химический состав плазмы крови

В состав плазмы крови входят белки и небелковые вещества, которые делятся на азотистые, безазотистые и минеральные.

Белки

Белки плазмы состоят из сывороточного альбумина, сывороточного глобулина и фибриногена (табл. 5).
По свойствам сывороточный альбумин является типичным альбумином: он растворяется в воде и солевых растворах средней концентрации; высаливается из растворов при полном насыщении сернокислым аммонием.

Раствор сывороточного альбумина в воде свертывается при 65°; при добавлении солей температура свертывания повышается, например, в 5% -ном растворе хлористого натрия он свертывается при 70—75°. Изоэлектрическая точка этого белка лежит при pH 4,6.
В сывороточном альбумине крови крупного рогатого скота содержится около 4% цистина, благодаря чему очень хорошо получается реакция на слабосвязанную серу. Следует отметить, что ни в одном из известных альбуминов, в том числе и сывороточном, не содержится аминокислоты гликокола; этим он отличается от глобулинов.
Сывороточный глобулин, как это свойственно глобулинам, не растворяется в чистой воде и в растворах слабых кислот, но растворяется в слабых растворах нейтральных солей и в слабых щелочах. Высаливается глобулин при добавлении к его раствору равного объема насыщенного раствора сернокислого аммония, т. е. при половине насыщения. В отличие от альбумина он осаждается при полном насыщении в нейтральной среде хлористым натрием и сернокислым магнием, содержит гликокол.
Изоэлектрическая точка глобулина находится при pH 5,1 и 6,2.
В последние годы белки сыворотки и плазмы крови стали разделять методом электрофореза. Разделение белков этим методом основано на разной скорости перемещения белковых фракций к аноду под действием постоянного тока при определенном pH. Электрофорез белков сыворотки обычно производят при pH 8,6.
При помощи электрофореза установлено, что сывороточный глобулин, который до этого считали однородным белком, является смесью по меньшей мере трех глобулинов, названных α-, β- и γ-глобулинами. Электрофоретическая диаграмма сыворотки крови изображена на рис. 7.

Самый большой пик характеризует присутствие альбумина, четыре других — наличие α-, β- и γ-глобулинов.
Таким образом, усовершенствованными методами исследования белков установлено в плазме присутствие большого числа новых белковых фракций.
Фибриноген является нетипичным глобулином. В отличие от других глобулинов он осаждается сернокислым магнием и хлористым натрием ранее, чем наступает полное насыщение; осаждается сернокислым аммонием при 1/3 насыщения, т. е. при добавлении 1 объема насыщенного раствора к 2 объемам плазмы.
Фибрин, образующийся из фибриногена при свертывании крови, не растворим в воде и с трудом растворяется в растворе хлористого натрия. Изоэлектрическая точка фибрина лежит при pH 6,4.
В 1954 г. американскими исследователями был выделен новый белок плазмы, получивший название пропердин (от лат. perdere — разрушать). Пропердин обнаружен у человека, крупного рогатого скота, овец и других животных.
У человека он содержится в количестве 0,03% всех белков плазмы. Считают, что пропердин играет важную роль в борьбе организма с инфекциями, так как он способен уничтожать микроорганизмы и нейтрализовать вирусы.
При поражении человека и животных радиацией в результате взрыва атомной бомбы пропердин разрушается, вследствие чего резко снижается сопротивляемость организма инфекциям— характерный симптом так называемой лучевой болезни.
Липопротеиды содержатся в плазме крови в количестве 0,04%. Они представляют собой комплекс α- и β-глобулинов с каротинами и липоидами.
Молекулярный вес отдельных липопротеидов достигает очень большой величины — 1,3 млн. Молекулярный вес и относительные размеры, а также форма молекул белков крови приведены на рис. 8. Для наглядности на этом же рисунке изображены молекулы глюкозы и ионы хлора и натрия.

Поиск по сайту: