Пространственная структура белков

Датский биохимик К. Линдстрем-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура – аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a-аминокислотных остатков (рис. 2). Стабилизируется структура за счет отсутствия вращения вокруг плоскости пептидной связи.

глицин серин валин цистеин тирозин аланин

Рис. 2. Первичная структура белка

Первичную структуру белка описывают, используя однобуквенные или трехбуквенные обозначения для аминокислотных остатков. Например:

… - Gly – Ser – Val – Cys – Tyr - Ala - …

Вторичная структура – пространственная ориентация первичной структуры, которая закрепляется за счет водородных связей между -NH- и >С=О группами. Основные виды вторичной структуры: a-спираль и складчатая b-структура (рис. 3). В a-спирали возникают внутримолеку­лярные, в b-структуре – межмолекулярные водородные связи.

>HN: ××× O=C<

а б

Рис. 3. Основные типы вторичной структуры белка:

а - a-спираль; б - β-структура

α- Спираль - имеет форму правозакрученной винтовой линии и в котором каждая аминогруппа в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой остатка аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше.

β- Структура – структура складчатого листа, представляющая ассоциат вытянутых зигзагообразных полипептидных цепей, закрепленных между собой множеством межцепочечных водородных связей.

Третичная структура – конфигурация белковой молекулы, возникаю-щая в результате укладки в пространстве одной или нескольких полипептидных цепей вторичной структуры.

В ее формировании участвуют:

- водородны связи;

- ионные взаимодействия между концевыми NH₃⁺ и СОО^– группами (солевые мостики);

- дисульфидные мостики S-S (между цистеиновыми остатками).

По типу укладки в пространстве третичные структуры бывают:

Глобулярные – свернутые в виде сферы (глобулы) a-спирали (гемоглобин, альбумин, ферменты).

Фибриллярные – плотно упакованные между собой в виде каната b-структуры. Это белки покровных и соединительных тканей (фиброин шелка, кератин волос, коллагены).

Следует отметить, что не существует чисто фибриллярной или чисто глобулярной структуры. По преобладанию той или иной структуры белки относят соответственно к глобулярным или фибриллярным.

Наряду с α-спиралью и β-структурой в реальной третичной структуре белка всегда присутствует и неупорядоченная конформация (рис. 4), которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюда­ется разное соотношение типов структур. Например, инсулин содер­жит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45% β-структуры.

Рис. 4. Третичная структура глобулярного белка

Четвертичная структура – формируется при объединении нескольких белковых макромолекул с третичной структурой в один более крупный белковый комплекс (рис. 5). Образующиеся ассоциаты существуют в природе как единое целое и выполняют биологическую функцию, которая не свойственна отдельно взятым субъединицам.

Рис. 5. Пример четвертичной структуры белка

Закрепляется четвертичная структура за счет Н-связей, гидрофобных взаимодействий боковых цепей, солевых и дисульфидных мостиков и комплексных связей. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Первые три уровня структурной организации обязательны для всех белковых молекул. Наличие четвертичной структуры характерно только для некоторых белков (гемоглобин крови, иммуноглобулин и др.)

Поиск по сайту: