Химические свойства пептидов и белков

1) Гидролиз. В результате гидролиза пептиды и белки превращаются в аминокислоты. Гидролиз может проводиться в кислой или щелочной средах, а также под действием ферментов. В результате образуется смесь, содержащая до 20 a-аминокислот (табл. 2). При этом некоторые их аминокислот могую подвергаться дезаминированию или превращаются в другие структуры.

Ферментативный гидролиз идет в живых клетках растений или в желудочном соке при помощи специфического набора ферментов - гидролаз. К растительным гидролазам относятся белки-ферменты папаун, фицин; к животным – пепсин, трипсин, плазмин. Например, распад белков в растениях происходит с помощью ферментного комплекса протеаза-пептидаза.

Протеазы растений расщепляют белки на крупные фрагменты, действуют в кислой среде, активируются восстановителями. Катализируют гидролиз в специфическом участке полипептидной цепи (серин-протеаза).

Пептидазы расщепляют фрагменты до аминокислот (карбоксипептидаза).

2) Амфотерность. Пептиды и белки содержат в молекуле как основные (-NH₂, -COO^-), так и кислотные (-NH₃⁺, -COOН) группы, которые расположены на концах полипептидных цепей или включены в полифункциональные аминокислоты (лизин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Общий заряд на молекуле зависит от рН среды. Значение рН, при котором суммарный заряд макромолекулы равен нулю, называется изоэлектрической точкой (рI):

рН 0 изоэлектрическая точка рН 14

Суммарный заряд +3 0 -3

Значение рI большинства белков 4,6-5,3. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке. У белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (кислотные белки), а у белков, содержащих больше основных остатков, - в щелочной (основные белки). Например, у кислотного белка пепсина рI = 2,8, а у основного белка глобина рI = 8,1.

При соответствующих значениях рI белки нерастворимы в воде, но при изменении рН растворимость увеличивается. Белки при этом нейтрализуются и таким образом способствуют поддержанию стабильного рН в биологических жидкостях клетки, что крайне важно для каталитической активности ферментов, которая зависит от рН.

3) Денатурация. Разрыв большого количества слабых связей (водородных, гидрофобных, комплексных и др.) в молекуле белка приводит к разрушению его нативной (природной) макроструктуры. Потеря четвер­тичной, третичной или вторичной структуры сопровождается утратой белком своих специфических биологических функции. Этот процесс носит название денатурации белков. При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается (рис. 6).

Белки стабильны в тех условиях (температура, pH и др.), в которых они функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую (сильное перемешивание или встряхивание), физическую (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химическую (кислоты и щелочи, поверхностно-активные вещества, спирты и фенолы, соли тяжелых металлов) денатурацию. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Например, необратимая денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Обратимая денатурация наблюдается, например, в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки.

Плотная пространственная структура нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей ферментами. Например, термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает ее вкусовые качества, но и облегчает ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предвари­тельной температурной обработке. Кроме того, кислая среда в желудке также оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов и бактерий, попавших в организм с пищей.

Рис. 6. Структура нативного белка и трех денатурированных молекул того же белка

4) Ассимиляция и биосинтез белков. Ассимиляция (от лат. аssimilatio - усвоение) - один из процессов метаболизма, заключающийся в усвоении организмом веществ, поступающих в него извне. В процессе ассимиляции эти вещества преобразуются в соединения, становящиеся составными веществами данного организма. Биосинтез белка - сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул РНК. Процесс биосинтеза белка требует значительных затрат энергии.

Для синтеза аминокислот, пептидов и белков растительные организмы используют неорганические вещества: углекислый газ СО₂, воду, аммиак и нитраты почв. Растения способны также поглощать аминокислоты и нуклеотиды, но расщепляют их с выделением аммиака, который далее используют. Отличительной особенностью биосинтеза в растениях является очень экономное расходование азота, многократная его утилизация и отсутствие азотистых продуктов распада.

Почвенные бактерии для синтеза белков способны ассимилировать даже газообразный азот воздуха.

Животные организмы, в том числе и человек, на способны ассимили­ровать неорганический азот, поэтому вынуждены употреблять белки растительного и животного происхождения, которые при переваривании гидролизуются до аминокислот. Последние через желудок попадают в кровь и используются далее для синтеза собственных белков.

Поиск по сайту: