Витамины, растворимые вводе

1. Витамин B₁(антиневритный); тиамин

2. Витамин В₂ (витамин роста); рибофлавин

3. Витамин В₆ (антидерматитный, адермин); пиридоксин

4. Витамин B₁₂(антианемический); цианкобаламин; кобаламин

5. Витамин РР (антипеллагрический, ниацин); никотинамид

6. Витамин В_c (антианемический); фолиевая кислота

7. Витамин В₃ (антидерматитный); пантотеновая кислота

8. Витамин Н (антисеборейный, фактор роста бактерий, дрожжей и грибков); биотин

9. Витамин С (антискорбутный); аскорбиновая кислота

10. Витамин Р (капилляроукрепляющий, витамин проницаемости); биофлаво-ноиды

Болезни при недостатке витаминов – следствие нарушения обмена веществ из-за снижения концентрации коферментов.

Авитаминозы – болезни, возникающие при полном отсутствии в пище или полном нарушении усвоения какого-либо витамина.

Гиповитаминозы - болезни, возникающие из-за недостаточного поступления или неполного усвоения какого-либо витамина.

Причины авитаминозов и гиповитаминозов

Экзогенные:

- отсутствие витамина в пище,

- недостаточное, неполноценное питание,

Эндогенные:

- повышенная потребность при некоторых физиологических и патологических состояниях (беременность, лактация, токсикоз, кахексия),

- усиленный распад витаминов в кишечнике из-за развития в нём микрофлоры,

- нарушение всасывания витаминов при заболеваниях кишечника,

- болезни печени и поджелудочной железы,

- религиозные обряды,

- глистные инвазии,

- алкоголизм,

- врождённые нарушения обмена и функций витаминов.

Гипервитаминозы - патологические состояния, связанные с поступлением больших количеств витаминов в организм (А, D, Е, К).

Антивитамины - структурные аналоги витаминов, после введения их в организм вызывают авитаминозы или гиповитаминозы.

Авитаминоз витамина B1 (тиамина) возникает при длительном питании зерновыми продуктами, освобожденными от зародыша и наружных оболочек, а также при питании полированным рисом (Япония, Китай и др.). Нарушение всасываемости тиамина при некоторых заболеваниях является частой причиной развития B1-витаминной недостаточности.

В настоящее время все больше подтверждается обоснованность отнесения гиповитаминоза тиамина (витамина B1) к “болезням цивилизации”.

Преимущественное потребление рафинированных углеводистых продуктов (хлебобулочных изделий из муки высшего сорта) приводит к резкому обеднению пищевого рациона тиамином. Повысившееся потребление кондитерских изделий и других сладких продуктов обусловило перегрузки пищевого рациона легкоусвояемыми низкомолекулярными углеводами, что привело к резкому повышению потребности в тиамине. Оба эти фактора способствуют распространению B1-гиповитаминозных состояний во всех странах, делая их одним из наиболее распространенных проявлений витаминной недостаточности.

Ранними симптомами B1-гиповитаминоза (недостаточности тиамина) являются:

• повышенная раздражительность;
• постоянная усталость;
• отсутствие аппетита;
• снижение памяти.

Затем появляются: ухудшение сна, вялость, мышечная слабость и первые тревожные признаки - зуд и покалывание в ногах, учащенное сердцебиение, подавленность.

Гиповитаминоз В1. Нарушается окисление пировиноградной кислоты, так как витамин B1 входит в состав кофермента, участвующего в этом процессе. Пировиноградная кислота накапливается в избытке и частично переходит в молочную кислоту, содержание которой также возрастает. При нарушении окисления пировиноградной кислоты снижается синтез ацетилхолина и нарушается передача нервных импульсов. Уменьшается образование из пировиноградной кислоты ацетилкоэнзима А. Пировиноградная кислота является фармакологическим ядом для нервных окончаний. При увеличении ее концентрации в 2-3 раза возникают нарушения чувствительности, невриты, параличи и др.
При гиповитаминозе B1 нарушается также и пентозофосфатный путь обмена углеводов, в частности образование рибозы.

2.БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Мышечная ткань составляет 40% от веса тела человека. Биохимические процессы, протекающие в мышцах, оказывают большое влияние на весь организм человека.

ФУНКЦИЯ МЫШЦ - МЕХАНИЧЕСКОЕ ДВИЖЕНИЕ, в котором химическая энергия превращается в механическую при постоянном давлении и постоянной температуре. Ни один искусственный механизм к этому не способен.

ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТАЯ МУСКУЛАТУРА

Функциональная единица - САРКОМЕР.

Состоит из молекул белка миозина. МИОЗИН - крупный олигомерный белок, молекулярная масса 500 кДа, состоит из 6 субъединиц, попарно одинаковых.

Тяжелая цепь: на С-конце - альфа-спираль, на N-конце - глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены - эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.

Свойства миозина.

1. В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок в бок") с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.

2. Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная активность: АТФ+Н₂О----->АДФ+Ф). Активные центры расположены на головках миозина.

ТОНКИЕ НИТИ

В состав тонких нитей входят три белка:

- сократительный белок актин

- регуляторный белок тропомиозин

- регуляторный белок тропонин

АКТИН - небольшой глобулярный белок, его молекулярная масса - 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.

В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.

ТРОПОМИОЗИН.

Фибриллярный белок, молекулярная масса - 70 кДа. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.

ТРОПОНИН.

Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин С (ТнС) - Ca²⁺-связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.

Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - это ненастоящий ингибитор - он тоько лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин "С" не связан с Са²⁺.

Креатинфосфокиназная реакция.

Это самый быстрый способ ресинтеза АТФ. Запасов креатинфосфата хватает для обеспечения мышечной работы в течение 20 секунд.

Максимально эффективен. Не требует присутствия кислорода, не дает побочных нежелательных продуктов, включается мгновенно. Его недостаток - малый резерв субстрата (хватает только на 20 секунд работы). Обратная реакция может протекать в митохондриях с использованием АТФ, образовавшейся в процессе окислительного фосфорилирования.

Мембрана митохондрий хорошо проницаема как для креатина, так и для креатин-фосфата, а креатинфосфокиназа есть и в саркоплазме, и в межмембранном пространстве митохондрий.

Поиск по сайту: