Б Е Л К И

Белки – это высокомолекулярные соединения, которые при гидролизе дают набор a-аминокислот. В 1902 г. немецкий химик-органик Эмиль Фишер предложил полипептидную теорию строения белка, согласно которой белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R–CO–NH–R) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп аминокислот.

Пример образования пептида:

аланин валин аланилвалин (дипептид)

Для пептидной связи характерна кето-енольная таутомерия:

⇄

кетоформа енольная форма

пептидной связи.

Белки в живых организмах выполняют следующие функции.

1. Структурная – белки являются компонентами клеточных мембран, всех органоидов, соединительной ткани (коллаген), волос (кератин), ногтей, сосудистых стенок (эластин) и др.

2. Каталитическая (все биологические катализаторы – ферменты, являются белками).

3. Двигательная – сократительные белки осуществляют любые формы движения в живой природе (актин и миозин мышечной ткани, белки жгутиков и ресничек простейших и т.д.).

4. Транспортная – ряд белков является переносчиками различных веществ (например, гемоглобин крови переносит О₂).

5. Защитная (примеры: антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных соединений, вирусов, бактерий, клеток и тканей, являются веществами белковой природы; фибриноген, тромбин, фибрин – белки системы свертывания крови; токсины змей, скорпионов, пчел и др.).

6. Гормональная (инсулин, глюкагон и др. белки-гормоны).

7. Запасная (резервные белки – источники питания плода, детеныша).

8. Рецепторная (пример: белок опсин участвует в синтезе зрительного пигмента родопсина).

9. Энергетическая (при окислении 1 г белка выделяется 17,2 кДж энергии).

Перечень функций белков, приведенный выше, далеко неполон.

Различают несколько уровней организации белковой молекулы:

1. Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она кодируется участком ДНК и содержит в себе все необходимое для самоорганизации пространственной структуры белка.

2. Вторичная структура белка – это пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она образуется за счет водородных связей между пептидными группами как одной цепи, так и разных цепей. Любой участок белка имеет вторичную структуру. Важнейшими типами вторичной структуры являются a-спираль, b-структура (складчатая), аморфные участки.

3. Третичная структура белка – это пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи в целом, которое достигается за счет взаимодействия боковых радикалов и зависит от их типа и конформации. Третичная структура образуется за счет гидрофобных, водородных, Ван-дер-ваальсовых, ковалентных (дисульфидных), электростатических связей, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков. Третичная структура является основой функциональности белка, поэтому нарушение ее (денатурация) приводит к потере белком специфической функциональной активности.

4. Четвертичная структура характерна для тех белков, молекулы которых состоят из двух и более полипептидных цепей. Четвертичной структурой называют размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка. Взаимодействие между субъединицами достаточно сильно, так что их ансамбль выступает как единая молекула, в то же время каждая из объединившихся глобул сохраняет значительную автономию. При образовании четвертичной структуры большое значение имеют гидрофобные взаимодействия, а также водородные связи, электростатические взаимодействия между боковыми группами.

Белки обладают следующими свойствами.

1. Амфотерные свойства белков. Кислотно-основные свойства белков определяются амино- и карбокисльной группами (см. аминокислоты). Большая часть этих полярных гидрофильных групп находится на поверхности глобулярных белков. В зависимости от соотношения числа этих групп молекула белка может быть заряжена либо положительно, либо отрицательно.

2. Растворимость белков. Подавляющее большинство белков растворимо в воде, что определяется расположенными на поверхности молекулы гидрофильными группами. Растворы белков проявляют коллоидные свойства (медленная диффузия, частицы задерживаются полупроницаемыми мембранами, рассеивание света, высокая вязкость).

3. Денатурация белка – существенное изменение третичной и частично вторичной структуры молекулы. Денатурация, как правило, сопровождается утратой белком функциональных свойств и его инактивацией. Денатурация может быть вызвана повышением температуры, воздействием реагентов (например, мочевины, органических растворителей, спиртов, муравьиной кислоты и др.), сильным изменением рН среды.

4. Гидролиз белков. Продуктами гидролиза являются пептиды и аминокислоты.

5. Качественные реакции

а). Биуретовая реакция: к свежеприготовленному гидроксиду меди (II) в избытке щелочи добавляют раствор белка и взбалтывают. Появляется фиолетовое окрашивание. Это реакция на пептидные связи в молекулах белка.

б). Ксантопротеиновая реакция: к белку добавляют несколько капель концентрированной азотной кислоты и слегка нагревают. Белок денатурирует – образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. К охлажденному осадку добавляют несколько капель концентрированного раствора аммиака. Осадок становится оранжевым.

в). Реакция на серусодержащие остатки аминокислот в молекулах белка: белок нагревают со щелочью, при этом белок денатурирует и гидролизуется, от серусодержащих аминокислот отщепляются сульфид-ионы. При добавлении раствора соли свинца образуется черный осадок:

S^2–+ Рb²⁺ = РbS¯.

Поиск по сайту: