Ферменти (ензими)

Ферменти — складні білки, які містяться у тваринних і рослин­них організмах і виконують функції біологічних каталізаторів (при­скорюють хімічні процеси).

Усі ферменти поділяють на однокомпонентні (прості) і двоком­понентні (складні).

Прості складаються тільки з білка, двокомпонентні — з білка (апоферменту) і небілкової частини (кофактора, або коферменту). Ферменти відіграють важливу роль у процесах метаболізму.

Класифікація. За типом реакцій, які вони каталізують, виділя­ють шість класів ферментів.

1. Оксидоредуктази — ферменти, які каталізують окисно-від­новні реакції і переносять електрони.

2. Трансферази — ферменти, які каталізують реакції перенесен­ня різних функціональних груп від одного субстрату (донора) до іншого (акцептора).

3. Гідролази — ферменти, які каталізують розщеплення внутрі- шньомолекулярних зв'язків у субстратах з приєднанням води.

4. Ліази — ферменти, які каталізують розщеплення зв'язків, у тому числі й подвійних, без приєднання води.

5. Ізомерази — ферменти, які каталізують реакції ізомеризації.

6. Лігази — ферменти, які каталізують біосинтетичні процеси з'єднання молекул з використанням енергії АТФ.

Кожний із шести класів ферментів поділяють на підкласи, підкласи — на підпідкласи. Окремий фермент згідно із сучасною класифікацією має назву і шифр. У шифрі перша цифра означає клас, друга — підклас, третя — підпідклас, четверта — конкретний фермент.

Фізичні та специфічні властивості. Більшість ферментів — це глобулярні білки, і лише деякі з них — фібрилярні.

При їх гідролізі утворюється суміш амінокислот. Відомо понад 20 різних амінокислот, які входять до складу білків. Ферменти мають загальні з білками властивості. Вони дуже нестійкі до висо­ких температур, солей важких металів, кислот, лугів та ін.; мають антигенні властивості; молекулярна маса ферментів значно варіює — від декількох десятків тисяч до декількох мільйонів. Найчастіше трапляються ферменти з молекулярною масою 20 000—60 000. Роз­мір молекул становить декілька десятків ангстрем.

Ферменти мають амфотерність, електрофоретичну рухомість, не здатні до діалізу крізь напівпроникні мембрани, можуть зв'язу­вати значну кількість води, легко осаджуються з водних розчинів солями або органічними розчинниками (ацетоном, етанолом), збе­рігаючи при цьому свої каталітичні властивості. Ферменти відрізня­ються від хімічних каталізаторів виключно високою ефективні­стю дії і специфічністю.

Апофермент і кофермент справляють каталітичну дію тільки в комплексі. Багато коферментів є вітамінами або їх похідними. Нині відомо понад 300 окремих ферментів, до складу яких входять віта­міни та їх похідні. Як наслідок, при авітамінозах спостерігається розлад діяльності усіх ферментних систем.

Для визначення механізму дії ферменту було запропоновано чимало теорій, але перемогла та, в якій стверджується, що каталі­затори лише скорочують час, необхідний для досягнення рівнова­ги хімічної реакції. Більшість хімічних реакцій потребує "запус­ку", що і роблять ферменти. В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість яких виз­начають ферменти — біологічні каталізатори травлення; викорис­тання всіх корисних речовин, які надійшли в організм; ріст; згор­тання крові; м'язові скорочення і багато інших фізіологічних про­цесів — все це побудовано на чіткій, послідовній роботі фермент­них систем.

Найважливішою ознакою ферментів є їх властивість не тільки прискорювати хід хімічних реакцій, а й вибірково каталізувати лише визначений шлях перетворення певного субстрату. Це одна з основних властивостей ферментів порівняно з небіологічними каталізаторами. Зворотність ферментативних реакцій полягає в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакції. Так, ліпаза може за певних умов розчинити жир До Гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його Синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси в бік як син­тезу, так і розпаду має важливе значення, оскільки переключення цих процесів з одного на інший забезпечує тісний взаємозв'язок катаболізму й анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну ре­човин під впливом зовнішніх і внутрішніх факторів. Ферменти дуже чутливі до зміни рН середовища, в якому вони діють. Кожен фермент має оптимум рН, при якому він найбільш активний. Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтраль­ного (рН ~ 7,0). Ферменти також чутливі до зміни температури. При підвищенні температури до 40—45 °С посилюється активність більшості ферментів.

Перетворення ферментів відбувається подібно до обміну інших білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує належний їх рівень у тканинах.

Методи отримання. Ферменти отримують з тканин тварин, мікроорганізмів (продукти їх життєдіяльності), рослин.

Сировиною тваринного походження можуть бути: слизова обо­лонка шлунка (пепсин, абомін), підшлункова залоза забійної ху­доби (трипсин) та ін.

Ферментні препарати мікроорганізмів отримують із грибів, бак­терій, дріжджів, актиноміцетів. Продуктами життєдіяльності мікро­організмів є а-амілаза, стрептокіназа та ін.

Для одержання ферментів із ЛРС використовують насіння чор­нушки, кавуна, квітковий пилок, латекс динного дерева.

Виділення й очищення ферментних препаратів залежить від індивідуальних особливостей сировинного матеріалу. Структуру ферментів визначають методами хімічної модифікації рентгенівсь­кого структурного аналізу, електроскопії тощо.

Визначення активності. Активність ферментів — це швидкість реакції, яку вони каталізують за певних умов вимірювання. При оптимальній температурі, рН середовища = 7,0 і повному наси­ченні субстратом швидкість реакції пропорційна концентрації фер­менту, яку визначають за швидкістю зменшення субстрату або швидкістю утворення продуктів реакції.

У практичній роботі з ферментами використовують щільну і молярну активність/Щільна активність ферменту — це кількість одиниць ферментної активності на 1 мг білка.

Молярна активність (число обертів) — кількість молекул суб­страту, яке підлягає перетворенню однією молекулою ферменту за хвилину. Кожному ферменту властива своя молярна активність.

Фармакологічна дія та застосування. Нині з досвіду вітчизня­ної та закордонної ензимотерапії умовно визначають шість напрямів застосування лікарських ферментних препаратів.

1. Замісна терапія захворювань шлунково-кишкового тракту (амілаза та ін.).

2. Лікування гострих і, хронічних запальних процесів (лідаза, ронідаза).

3.Ензимотерапія хвороб серцево-судинної системи (фібринолі- зин, стрептокіназа, хімотрипсин та ін.).

4. Комплексна терапія онкологічних захворювань (2-аспарагі- наза).

5. Лікування алергійних станів (пеніцилаза).

6. Використання ферментів як біологічних реагентів (уреаза).

Плоди динного дерева (папаї) — Ргисіш Сагісае

Динне дерево — Сагіса рарауа